Аминокислоты

Аминокислоты относятся к гетерофункциональным соединениям, т.е. вещества, проявляющим свойства двух классов соединений. В неорганической химии такие соединения называют амфотерными.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. $\alpha$-аминокислоты являются амфотерными электролитами. Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, аминокислоты в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвиттер-ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например $H_3^{+}N—C{H}_2—C{H}_2—CO{O}^{-}$. 

Именно амфотерность аминокислот обуславливает их наиболее характерные свойства.

1. Кислотные свойства аминокислот проявляются по карбоксильной группе в их способности взаимодействовать, например, с щелочами:

или вступать в реакцию этерификации со спиртами с образованием сложных эфиров:

2. Основные свойства аминокислот проявляются по аминогруппе в их способности взаимодействовать с кислотами, образуя комплексные ионы по донорно-акцепторному механизму:

3. Амфотерность аминокислот проявляется также в их способности  образовывать в растворе в результате диссоциации биполярный ион —  внутреннюю соль, а самое главное, за счет амфотерности аминокислоты могут вступать друг с другом в реакции поликонденсации. образуя полипептиды и белки:

КАЧЕСТВЕННЫЕ (ЦВЕТНЫЕ) РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Качественные цветные реакции можно подразделить на два типа: универсальные и специфические. К универсальным реакциям относятся те, которые дают окрашивание в присутствии любых белков.

Специфические реакции доказывают наличие какой-то определенной аминокислоты. Все качественные реакции можно наблюдать на примере раствора яичного белка, представляющего собой многокомпонентную смесь аминокислот:

УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ

1. Биуретовая реакция -  универсальная реакция на все белки и пептиды, так как является реакцией на пептидную связь. Представляет собой взаимодействие щелочного раствора биурета  ($(H_{2}NC(O){)}_{2}NH$ с раствором сульфата меди в присутствии гидроксида натрия (реактив Фелинга). 

В реакцию, подобную биуретовой, вступают многие вещества, содержащие в молекуле не менее двух амидных группировок, амиды и имиды аминокислот и некоторые другие соединения. Продукты реакции в этом случае имеют фиолетовую или синюю окраску.

В условиях биуретовой реакции белки дают фиолетовую окраску, что используется для их качественного и количественного анализа. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные солеобразные комплексы меди. 

2.Ксантопротеиновая реакция - является специфической реакцией и используется для обнаружения 

$\alpha$-аминокислот, содержащих в радикале ароматический цикл, например фенилаланина. Для ее осуществления к раствору белка прибавляют концентрированную азотную кислоту $HN{O}_3$ до тех пор, пока не прекратится образование осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых кислот.

Получение и применение аминокислот

В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине при изготовлении лекарственных препаратов, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы, заболеваниях органов дыхания ($\gamma$-аминомасляная и глутаминовая кислоты, метионин, глицин, аспаргин, ацетилцистеин и др.).

Аминокислоты находят широкое применение в качестве добавок к кормам для домашних и сельскохозяйственных животных. Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, .

Аминокислоты используются при изготовлении биологически активных добавок (БАД)  к пище, например, так называемые "протеиновые коктейли", 

Добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус, поэтому добавляется к колбасам, консервам и т.д.

Аминокислоты широко используются для производства красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон (капрона), пленки и т. д.

 

ПОЛУЧЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использование ферментов.

Существует также ряд химических методов, которые применяются для синтеза аминокислот в лаборатории:

1. Из карбоновых кислот через стадию образования $\alpha$-галогензамещенной кислоты:

1 стадия: $R-C{H}_2-COOH+C{l}_2⟶R-CHCl-COOH+HCl$

2 стадия: $R-CHCl-COOH+2N{H}_3⟶R-CH(N{H}_2)-COOH+N{H}_{4}Cl$

2. Электрофильное присоединение аммиака к $\alpha -,\beta$- непредельным кислотам с образованием $\beta$-аминокислот:

$C{H}_2=CH-COOH+N{H}_3⟶N{H}_2-C{H}_2-C{H}_2-COOH$

Присоединение происходит против правила Марковникова за счет отрицательного индуктивного эффекта карбоксильной группы.

3. Гидролиз пептидов и белков:

4. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот. Данный метод чаще всего применяется для получения ароматических аминокислот:

$O_{2}N-C_6{H}_4-COOH+3H_2⟶H_{2}N-C_6{H}_4-COOH+2H_{2}O$